臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學(xué)考試輔導(dǎo):酶
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知識(shí)點(diǎn)三:酶
1.酶的催化作用(重要考點(diǎn))
1.1.酶的分子結(jié)構(gòu)與催化作用
酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生,能在體內(nèi)外對(duì)其底物起催化作用的一類蛋白質(zhì)。
體內(nèi)多數(shù)酶類屬于結(jié)合蛋白質(zhì)的酶類,分為兩部分,蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(決定酶反應(yīng)特異性),非蛋白質(zhì)部分稱輔助因子(參與酶蛋白的催化反應(yīng))據(jù)結(jié)合強(qiáng)弱分為輔基和輔酶。
酶分子中與酶活性有關(guān)的化學(xué)基團(tuán)稱為必須基團(tuán),而必須基團(tuán)在空間位置上相對(duì)集中形成的特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域,是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位,稱為酶的活性中心。
1.2.酶促反應(yīng)的特點(diǎn)(高效性、專一性、不穩(wěn)定性、可調(diào)控性)
酶是一類生物催化劑,遵循一般催化劑的基本規(guī)律(例:反應(yīng)前后質(zhì)量不變,只能加速而不能改變反應(yīng))。由于酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì),因而具有一些獨(dú)特的催化性質(zhì):①酶能顯著地降低反應(yīng)活化能,具有極高的催化效率。②每種酶都選擇性地催化一種或一類化合物,具有高度的特異性;③酶是蛋白質(zhì),其空間結(jié)構(gòu)可受到各種理化因素的影響以致改變酶的催化活性,所以酶具有高度的不穩(wěn)定性;④ 酶促反應(yīng)受多種因素調(diào)控以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。
1.3.酶-底物復(fù)合物
酶在發(fā)揮催化作用前,需與底物密切結(jié)合。這種結(jié)合是酶與底物結(jié)構(gòu)的相互誘導(dǎo)、相互形變、相互適應(yīng)的過(guò)程(誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)),從而形成酶-底物復(fù)合物。
2.輔酶與酶輔助因子
除了單純由氨基酸殘基形成的單純蛋白質(zhì)作為酶以外,更多的酶需要輔助因子參與作用,通常被稱為結(jié)合酶,其中酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白。根據(jù)輔助因子與酶蛋白結(jié)合成全酶的牢固程度,又分為輔酶和輔基兩類。輔酶為結(jié)構(gòu)復(fù)雜的小分子有機(jī)物,通過(guò)非共價(jià)鍵與酶蛋白疏松結(jié)合,可用透析、超濾等方法而分離;輔基則常以共價(jià)鍵與酶蛋白牢固結(jié)合,不易與酶蛋白分離。除了上述輔酶外,酶輔助因子主要是各種金屬離子,如zn2+、fe2+、cu2+、mn2+、 ca2+、mg2+、na2+和k+等。
2.1.維生素與輔酶的關(guān)系
維生素可分為水溶性及脂溶性兩大類。水溶性維生素中有多種b族維生素,在體內(nèi)參與輔酶的組成。
常見(jiàn)輔酶所含b族維生素非常重要
脂溶性的維生素k,在體內(nèi)還原后,作為凝血因子?、?、?、?等蛋白質(zhì)中谷氨酸-γ-羧化酶的重要輔助因子。
2.2.輔酶作用
輔酶及輔助因子,在酶促反應(yīng)中起著傳遞電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的作用。各種輔酶的結(jié)構(gòu)中都具有某種能進(jìn)行可逆變化的基團(tuán),起到轉(zhuǎn)移各種化學(xué)基團(tuán)的作用。在氧化還原酶中依賴輔酶分子中的煙酰胺或核黃素發(fā)揮其轉(zhuǎn)氫作用。在轉(zhuǎn)氨基酶分子中,吡哆醛起到轉(zhuǎn)移氨基的作用。
2.3.金屬離子作用
酶的重要組成成分,能與酶及底物形成各種形式的三元絡(luò)合物,不僅保證了酶與底物的正確定向結(jié)合,而且金屬離子還可作為催化基團(tuán),參與各種方式的催化作用。
3.酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)
主要研究酶催化反應(yīng)的過(guò)程與速率,以及各種影響酶催化速率的因素。
3.1.km和vmax的概念
在酶促反應(yīng)中,底物濃度與反應(yīng)速度為矩形雙曲線的關(guān)系。底物濃度很低時(shí),反應(yīng)速度隨底物濃度增加而上升,成直線比例;而當(dāng)?shù)孜餄舛壤^續(xù)增加時(shí),反應(yīng)速度上升的趨勢(shì)逐漸緩和;一旦底物濃度達(dá)到相當(dāng)高時(shí),反應(yīng)速度不再上升,達(dá)到極限最大值,稱最大反應(yīng)速度(vmax)。根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō),推導(dǎo)出米氏方程式(v=vmax[s]/km+[s](底物濃度))從數(shù)學(xué)上顯示底物濃度和反應(yīng)速度的關(guān)系,其中的km值為一常數(shù),表示酶蛋白分子與底物的親和力,km 值是酶的特征性常數(shù)之一,在一定程度上代表酶的催化效率,在數(shù)值上等于酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度1/2時(shí)的底物濃度。一種酶能催化不同底物時(shí)就有不同的km值,其中km值最小的底物一般認(rèn)為是該酶的天然底物或最適底物。
3.2.最適ph和最適溫度
酶反應(yīng)溶液的ph可影響酶分子特別是活性中心的必需基團(tuán)的解離程度、底物和輔酶的解離程度以及酶與底物的結(jié)合,以致影響酶的反應(yīng)速度。在其他條件恒定的情況下,能使酶促反應(yīng)速度達(dá)最大值時(shí)的ph,稱為酶的最適ph。大部分體內(nèi)酶的最適ph在7.4左右。(例外的是胃蛋白酶的最適ph是 1.5~2.5,這就是胃酸缺乏會(huì)出現(xiàn)消化不良癥狀的原因之一。)
溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度有雙重影響,化學(xué)反應(yīng)的速度隨溫度增加而加快,但酶是蛋白質(zhì),可隨溫度的升高而變性。當(dāng)溫度既不過(guò)高以引起酶的變性,也不過(guò)低以抑制反應(yīng)速度時(shí),酶促反應(yīng)的速度最快,此時(shí)的溫度即為酶的最適溫度。體內(nèi)酶的最適溫度一般在37℃左右。
4.抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的抑制作用
能減弱或者停止酶的作用的物質(zhì)稱為酶的抑制劑 ,多為與酶的活性中心內(nèi)、外的必須基團(tuán)結(jié)合,抑制酶的催化活性。
4.1.不可逆抑制作用
不可逆抑制作用抑制劑一般為非生物來(lái)源,它們與酶共價(jià)結(jié)合破壞了酶與底物結(jié)合或酶的催化功能。抑制劑與酶共價(jià)結(jié)合,不能用簡(jiǎn)單的透析、稀釋等物理方法除去抑制作用。
4.2.可逆抑制作用
(1)競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物相似,能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合位點(diǎn),所以稱競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合位點(diǎn)的能力取決于兩者的濃度。增加底物濃度可以減少競(jìng)爭(zhēng)性抑制的作用,很多藥物都屬酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑(如磺胺類藥物)。此種抑制表現(xiàn)為vmax不變,但km值變大。
(2)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 抑制劑與酶活性中心外帶的必須基團(tuán)結(jié)合而不影響底物與酶的結(jié)合,二者在酶分子上結(jié)合位點(diǎn)不同,形成的酶-底物-抑制劑復(fù)合物不能釋放產(chǎn)物,不能因增加底物濃度而消除抑制,故稱非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。此種抑制表現(xiàn)為vmax值減小,而km值不變。
(3)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制 抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合,不與游離的酶結(jié)合。此種抑制表現(xiàn)為vmax值減小,而km值變小。
5.酶活性的調(diào)節(jié)(較少考到)
分為酶活性調(diào)節(jié)及酶含量調(diào)節(jié)兩方面。
5.1.別構(gòu)調(diào)節(jié)
一些小分子物質(zhì)能與酶的調(diào)節(jié)部位或亞基以非共價(jià)鍵相連,使酶的空間構(gòu)象發(fā)生改變,從而使酶的活性發(fā)生改變,這種被調(diào)節(jié)的酶稱為別構(gòu)酶,這種調(diào)節(jié)方式稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)。別構(gòu)抑制是最常見(jiàn)的別構(gòu)效應(yīng)。
5.2.共價(jià)修飾
有些酶,尤其是一些限速酶,在細(xì)胞內(nèi)其他酶的作用下,其結(jié)構(gòu)中某些特殊基團(tuán)進(jìn)行可逆的共價(jià)修飾,從而快速改變?cè)撁富钚?,調(diào)節(jié)某一多酶體系的代謝通路,稱為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。最常見(jiàn)的共價(jià)修飾是磷酸化修飾。
化學(xué)修飾調(diào)節(jié)主要以放大效應(yīng)調(diào)節(jié)代謝強(qiáng)度為主要作用,而別構(gòu)調(diào)節(jié)大多以影響關(guān)鍵酶使代謝發(fā)生方向性的變化。二者作用相輔相成。
5.3.酶原激活
在細(xì)胞內(nèi)合成及初分泌時(shí),沒(méi)有活性的酶稱為酶原。在一定的條件下,可轉(zhuǎn)變成有活性的酶,此過(guò)程稱為酶原激活。
酶原激活的生理意義在于①避免細(xì)胞本身的蛋白質(zhì)受蛋白酶的水解破壞②使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用,保證體內(nèi)代謝的正常進(jìn)行(例:急性胰腺炎)。
5.4.同工酶概念
同一種屬中,酶分子結(jié)構(gòu)組成不同,但能催化同一種化學(xué)反應(yīng)的一組酶,稱為同工酶。同工酶的理化性質(zhì)和生物學(xué)功能均可有所差異。如乳酸脫氫酶 (ldh)由h和m亞基組成的四聚體,以不同的比例組成5種同工酶,即ldh1(h4)、ldh2(h3m)、ldh3(h2m2)、ldh4(hm3) 和ldh5(m4)。心肌中富有l(wèi)dh1。當(dāng)心肌損害時(shí),血清中l(wèi)dh1的濃度就會(huì)上升,這是心肌損害的重要輔助診斷指標(biāo)之一。
6.核酶(較少考到)
核酶是具有催化活性的rna。意義:①生命起源,核酸與蛋白質(zhì)的先后問(wèn)題②核酶具有內(nèi)切酶活性,可以切割特定的基因轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物。
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